Lorsque les protéines qui forment la coque d’un virus s’assemblent, elles encapsulent majoritairement le matériel génétique du virus et non pas des éléments extérieurs, tels que des protéines ou des brins d’ADN de la cellule infectée. L’hypothèse retenue jusqu’à présent pour expliquer cette sélectivité était la reconnaissance de structure chimique spécifique entre la capside et le génome viral ou par l’intermédiaire d’enzymes spécifiques. En mettant en évidence un nouveau mécanisme reposant uniquement sur la longueur du matériel embarqué, des physiciens du Laboratoire de Physique des Solides – LPS (CNRS/Univ. Paris-Sud) à Orsay, de l’Université de Technologie de Wrocław en Pologne et de l’Institut Laue Langevin à Grenoble viennent de montrer qu’une reconnaissance spécifique de séquence chimique n’est pas nécessaire pour comprendre la sélectivité de l’encapsulation virale. En étudiant des assemblages synthétiques de capsides virales contenant des polymères, ils ont montré que les capsides refermées embarquent toute la même longueur totale de polymère, qu’il s’agisse d’un seul long brin ou de plusieurs brins plus courts. Ce travail confirme l’hypothèse selon laquelle c’est l’optimisation de l’énergie électrostatique d’interaction entre la coque et le matériel embarqué qui régit la fermeture de la capside virale. Ce travail est publié dans la revue Physical Review Letters.
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Tresset, G., Tatou, M., Le Cœur, C., Zeghal, M., Bailleux, V., Lecchi, A., … & Porcar, L. (2014). Weighing polyelectrolytes packaged in viruslike particles. Physical review letters, 113(12), 128305.